El principal objetivo es la provisión de antígenos quiméricos recombinantes obtenidos mediante la fusión de regiones antigénicas diferentes de productos génicos de Toxoplasma gondii, y el uso de las proteínas recombinantes obtenidas para el desarrollo de medios diagnósticos y terapéuticos selectivos. Los antígenos se obtuvieron con técnicas de ADNc recombinante en vectores de expresión, para el antígeno SAG1, se uso vectores de expresión conocidos en fago lambda-gt11.
Fragmentos de ADN que codifican las proteínas quiméricas EC2, EC3 y EC4 se clonaron como productos de fusión con la proteína Glutation Sulfo Transferasa (GST) y se expresó como proteínas solubles en el citoplasma de células bacterianas, para el propósito de la determinación de su selectividad específica. Las secuencias de ADN de EC2, EC3 y EC4 (SEQ ID 27, 29 y 31, respectivamente) se digirieron con las enzimas de restricción SpeI y NotI. El ADN digerido se clonó en el vector pGEX-SN que se digirió previamente con SpeI y NotI endonucleasas, para generar los productos de fusión en el extremo carboxi de la proteína GST. Los plásmidos resultantes se usaron para transformar las células E.coli competentes siguiendo los protocolos convencionales.
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